Gly——甘氨酸 Ala——丙氨酸 Val——缬氨酸 Leu——亮氨酸
Ile——异亮氨酸 Phe——苯丙氨酸 Trp——色氨酸 Tyr——酪氨酸
Asp——天冬氨酸 Asn——天冬酰胺 Glu——谷氨酸 Lys——赖氨酸
Gln——谷氨酰胺 Met——甲硫氨酸 Ser——丝氨酸 Thr——苏氨酸
Cys——半胱氨酸 Pro——脯氨酸 His——组氨酸 Arg——精氨酸
氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。
扩展资料：
氨基酸参与代谢的具体途径有以下几条：
1氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O和O2，解除对细胞的毒害。
2非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。
3转氨基作用。转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分氨基酸都能参与转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。
4联合脱氨基：单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基：
1）以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。2）通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主。
参考资料：
氨基酸是含有氨基和羧基的一类有机化合物的统称，生物功能大分子蛋白质的基本组成单位。广义上是指含有一个碱性氨基又含有一个酸性羧基的有机化合物，但一般的氨基酸，则是指构成蛋白质的结构单位。
20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类。分为非极性氨基酸（疏水氨基酸）、脂肪族氨基酸、极性不带电荷氨基酸。
氨基酸的种类从大的方面可以分为两类极性氨基酸和非极性氨基酸。非极性氨基酸包括7种。极性氨基酸包括8种。非极性氨基酸包括:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸。极性中性氨基酸:色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸。
一、按人体需要分：非必需氨基酸和必须氨基酸。其中必需氨基酸的意思是：人体必须但是人体自身又无法合成的氨基酸主要有苯丙氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸；而非必须氨基酸则有天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸、半胱氨酸、组氨酸、丝氨酸、甘氨酸、精氨酸、酪氨酸、丙氨酸。
二、按R基的极性分类：R基有电荷的氨基酸有5种，其中天冬氨酸和谷氨酸的R基解离后带负电，故又称酸性氨基酸，赖氨酸、精氨酸和组氨酸的R基解离后带正电，故又称碱性氨基酸。
R基有极性但不带电荷的氨基酸有7种：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸、甘氨酸。
R基为非极性的氨基酸有8种。
三、α-氨基酸：组成生命蛋白质的20种氨基酸都可看成是羧酸分子中α-碳原子上的一个氢原子被-NH2取代而生成的化合物，与羧基相邻的碳原子为α位，依次为β、γ……，20种氨基酸中，除脯氨酸外，均为α-氨基酸。
四、手性与旋光性、L型与D型氨基酸
手性碳即碳原子上所连的四个基团或原子各不相同，凡是具有手性碳原子的物质都具有旋光性。能使偏振光振动平面旋转的性质称为物质的旋光性。
人为规定-COOH在C原子的上端时，-NH2在左边的为L型，-NH2在右边的为D型，它们互为镜像或称手性关系，即左手和右手关系（如图）。
20种氨基酸都是L型氨基酸，除甘氨酸不具手性，不具旋光性，其它氨基酸都具有。
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