词根his的意思就是“组织”,histone就是组蛋白,histamine就是组胺,histidine就是组氨酸
如同中文一样,只不过是名字上有相同的字而已,这些物质之间没有什么直接联系
组蛋白进化上的特点：组蛋白基因非常保守。4个组蛋白（H2A、H2B、H3、H4）的氨基酸序列在远缘属中非常相似。例如，海如海胆组织H3的氨基酸序列与来自小牛胸腺的H3的氨基酸序列间只有一个氨基酸的差异，小牛胸腺的H3的氨基酸序列与豌豆的H3也只有4个氨基酸不同。
不同生物的H1序列变化较大，在一些组织中，H1被一种特殊的组蛋白取代。例如，在成熟的鱼和鸟的红细胞中，H1被h5取代，在精子细胞中，组蛋白被鱼精蛋白取代。染色质中的组蛋白与DNA的含量之比为1:1。
组蛋白的意义：组蛋白甲基转移酶的作用对象不仅仅限于组蛋白，而且一些非组蛋白可以被组蛋白甲基化，这将为探索基因转录、信号转导乃至个体发育分化的机制提供更广阔的空间。
考虑到组蛋白修饰模式的多样性，其他组蛋白修饰位点的信息将有助于我们对患者进行进一步分类，包括那些高分极组的患者。应用免役组化及越来越多的的抗体检测组蛋白修饰将有助于这种检测指标在其他肿瘤中的应用。
扩展资料：
组蛋白的发现：
1884年，艾布瑞契·科塞尔首先发现组蛋白。直到20世纪90年代初，组蛋白才被更多地认为是纯核的惰性填充物，部分基于马克·普塔什尼和其他人的模型，认为转录在很大程度上是由蛋白质DNA和蛋白质相互作用激活的，如细菌，由裸DNA模板激活。从而发现其调节功能。
在1980年代，Yahli Lorch和罗杰·科恩伯格(Roger Kornberg)表明，核心启动子上的核小体阻断了体外转录的启动，迈克尔·格伦斯坦(Michael Grunstein)证明组蛋白抑制了体内转录，导致核小体成为一般的基因抑制因子。
参考资料来源：百度百科-组蛋白
参考资料来源：百度百科-组蛋白修饰
1，染色质主要成分为DNA与蛋白质，一级结构是DNA双链螺旋，二级结构即由DNA环绕在一个八聚体组蛋白形成核小体，由DNA依次连接成为“珠丝”型二级结构（beads-on-a-string），之后的高级结构都是基于此的更复杂、密集的转变，因此组蛋白在此作为染色质体的支持基本组成部分；2，同时，核小体由H2A，H2B，H3，H4四种组蛋白组成，分裂间期时染色质高度螺旋（tightly packed），当需要进行DNA复制或转录时必须先除去高度螺旋的状态，进行组蛋白与调控蛋白结合、组蛋白尾部的修饰与核小体的重建。
3，另外，这些不同的组蛋白存在保守序列，在进化上也有待研究。
知道的就这些，不明白可以继续问。
几乎所有真核细胞染色体的组蛋白均可分成5种主要的组分，分别用字母或数字命名，命名方法也不统一，如H1或称F1，Ⅰ;H2A或称F2A2，Ⅱb1；H2B或称F2B，Ⅱb2；H3或称F3，Ⅲ；H4或称F2A1，Ⅳ。有核的红细胞或个别生物体中，还存在特别的组蛋白成分，红细胞中为H5或F2C，Ⅴ，鲑鱼组织中为H6或T。H2A、H2B、H3、H4组成核小体的核心，也称核心组蛋白。根据组蛋白的一级结构，又可将它们分为3种类型:赖氨酸含量特别丰富的组蛋白(H1);赖氨酸含量较丰富的组蛋白（H2A和H2B）;精氨酸含量丰富的组蛋白（H3和H4）。从整体来说，组蛋白在进化过程中保守性很强。其中H1变化较大，H3和H4变化最小。如对小牛胸腺的5种组蛋白，豌豆苗组蛋白的H3、H4和兔胸腺组蛋白H1等的一级结构比较中发现，小牛胸腺和豌豆苗的组蛋白H4间只在60位和77位上的两个氨基酸残基不同。但已知的真菌和原生动物的组蛋白的部分一级结构和动、植物的组蛋白间的差异较大。
染色体（chromosome）是基因的载体，染色体包括DNA和蛋白质两部分。
真核细胞染色体上的蛋白质主要包括组蛋白和非组蛋白。组蛋白是一类较小而带有正电荷的核蛋白，与DNA有很高的亲和力。组蛋白是染色体的结构蛋白，它与DNA组成核小体。由DNA和组蛋白组成的染色质（chromatin）纤维细丝是许多核小体连接而成的念珠状结构。
在DNA方面，真核细胞基因组的最大特点是它含有大量的重复序列，而且功能DNA序列大多被不编码蛋白质的非功能DNA序列隔开。
组蛋白（histones）真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质，含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多，二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4。组蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物。因氨基酸成分和分子量不同，主要分成5类。组蛋白是真核生物染色体的基本结构蛋白，是一类小分子碱性蛋白质，有六种类型：H1、H2A、H2B、H3、H4及古细菌组蛋白，它们富含带正电荷的碱性氨基酸，能够同DNA中带负电荷的磷酸基团相互作用。
这是形成组蛋白各组分微不均一性的主要原因。修饰的方式有：①乙酰化。有两种，一种是H1、H2A、H4组蛋白的氨基末端乙酰化，形成α-乙酰丝氨酸，组蛋白在细胞质内合成后输入细胞核之前发生这一修饰。二是在H2A、H2B、H3、H4的氨基末端区域的某些专一位置形成N6-乙酰赖氨酸。②磷酸化。所有组蛋白的组分均能磷酸化，在细胞分裂期间，H1的1～3个丝氨酸可以磷酸化。而在有丝分裂时期，H1有3～6个丝氨酸或苏氨酸发生磷酸化，其他四个核心组蛋白的磷酸化可以发生在氨基末端区域的丝氨酸残基上。组蛋白的磷酸化可能会改变组蛋白与DNA的结合。③甲基化。仅发现于H3的9和27位和H4的20位的赖氨酸，鸭红细胞组蛋白H1和H5的组氨酸。④ADP-核糖基化。组蛋白H1、H2A、H2B及H3和多聚ADP-核糖的共价结合，ADP-核糖基化被认为是在真核细胞内启动复制过程的扳机。④其他修饰：赖氨酸的丙酰化、丁酰化、琥珀酰化、巴豆酰化、丙二酸酰等。
H3·H4的乙酰化可打开一个开放的染色质结构，增加基因的表达。转录共同激活物如CBPöP300、PCAF实质上是体内的组蛋白乙酰基转移酶(HAT）。相反，HDAC参与组成转录共同抑制复合物，已发现的两个共同抑制复合物SIN3、Mi22NHRD（核小体重塑蛋白去乙酰基酶）都含有HDAC1、HDAC2。SIN3的组成为核心（HDAC1、HDAC2、RBAP46öRBAP48)SIN3AöSIN3B、SAP30öSAP18共同构成。SIN3复合物通过组分SIN3A与序列特异性转录因子或共同抑制物包括mael2max，核激素受体N2CORöSMRT、甲基化CPG粘附蛋白（MECP2、MBD2）相互作用。Mi22NHRD由核心（HDAC1、HDAC2、RBAP46öRBAP48)Mi2、MTA1öMTA2、MBD3组成，其中MBD3含有MBD样序列，与甲基化DNA有低亲和力，分析发现MBD3与甲基化有关的氨基酸被置换，由此推测MBD3与MBD2相互作用而使Mi22NURD与甲基化DNA结合。由此看出，DNA甲基化和组蛋白去乙酰化协同作用共同参与转录阻遏。此外，Mi22NURD还有染色质重塑活性，所以SIN3和Mi22NURD可能分别在长期和短期转录阻遏调节中起作用。
在哺乳动物基因组中，组蛋白则可以有很多修饰形式一个核小体由两个H2A，两个H2B，两个H3，两个H4组成的八聚体和147bp缠绕在外面的DNA组成组成核小体的组蛋白的核心部分状态大致是均一的，游离在外的N-端则可以受到各种各样的修饰，包括组蛋白末端的乙酰化，甲基化，磷酸化，泛素化等等。组蛋白被甲基化的位点是赖氨酸和精氨酸赖氨酸可以分别被一、二、三甲基化，精氨酸只能被一、二甲基化在组蛋白H3上，共有5个赖氨酸位点可以被甲基化修饰一般来说，组蛋白H3K4的甲基化主要聚集在活跃转录的启动子区域。组蛋白H3K9的甲基化同基因的转录抑制及异染色质有关。EZH2可以甲基化H3K27，导致相关基因的沉默，并且与X-Chromosomeinactivation相关。H3K36的甲基化同基因转录激活相关。
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