盐析
向蛋白质溶液中假如高浓度的中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出的现象,叫做盐析
原理:破坏了蛋白质在水中存在的两个因素(水化层和电荷),从而使蛋白质沉淀
中性盐对蛋白质的溶解度有显著影响，一般在低盐浓度下随着盐浓度升高，蛋白质的溶解度增加，此称盐溶；
盐溶
在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐[即稀浓度]，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。这种现象称为盐溶。
稀浓度可促进蛋白质的溶，称为盐溶作用。同时稀盐溶液因盐离子与蛋白质部分结合，具有保护蛋白质不易变性的优点，因此在提取液中加入少量NaCl等中性盐，一般以015摩尔/升浓度为宜。缓冲液常采用002-005M磷酸盐和碳酸盐等渗盐溶液。当盐浓度继续升高时，蛋白质的溶解度不同程度下降并先后析出，这种现象称盐析
将大量盐加到蛋白质溶液中，高浓度的盐离子（如硫酸铵的SO4和NH4)有很强的水化力，可夺取蛋白质分子的水化层，使之“失水”，于是蛋白质胶粒凝结并沉淀析出。盐析时若溶液pH在蛋白质等电点则效果更好。由于各种蛋白质分子颗粒大小、亲水程度不同，故盐析所需的盐浓度也不一样，因此调节混合蛋白质溶液中的中性盐浓度可使各种蛋白质分段沉淀。
影响盐析的因素有：
（1）温度：除对温度敏感的蛋白质在低温（4度）操作外，一般可在室温中进行。一般温度低蛋白质溶解度降低。但有的蛋白质（如血红蛋白、肌红蛋白、清蛋白）在较高的温度（25度）比0度时溶解度低，更容易盐析。
（2）pH值：大多数蛋白质在等电点时在浓盐溶液中的溶介度最低。
（3）蛋白质浓度：蛋白质浓度高时，欲分离的蛋白质常常夹杂着其他蛋白质地一起沉淀出来（共沉现象）。因此在盐析前血清要加等量生理盐水稀释，使蛋白质含量在25-30%。
蛋白质盐析常用的中性盐，主要有硫酸铵、硫酸镁、硫酸钠、氯化钠、磷酸钠等。 其中应用最多的硫酸铵，它的优点是温度系数小而溶解度大（25度时饱和溶液为41M，即767克/升；0度时饱和溶解度为39M，即676克/升），在这一溶解度范围内，许多蛋白质和酶都可以盐析出来；另外硫酸铵分段盐析效果也比其他盐好，不易引起蛋白质变性。硫酸铵溶液的pH常在45-55之间，当用其他pH值进行盐析时，需用硫酸或氨水调节。
蛋白质在用盐析沉淀分离后，需要将蛋白质中的盐除去，常用的办法是透析，即把蛋白质溶液装入透析袋内（常用的是玻璃纸），用缓冲液进行透析，并不断的更换缓冲液，因透析所需时间较长，所以最好在低温中进行。此外也可用葡萄糖凝胶G-25或G-50过柱的办法除盐，所用的时间就比较短。
变性
能使蛋白质变性的化学方法有加强酸，强碱，重金属盐，尿素，乙醇，丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热，紫外线照射，剧烈振荡等。 重金属盐使蛋白质变性，是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧基形成不溶性的盐，在变性过程中有化学键的断裂和生成，因此是一个化学变化。
强酸、强碱使蛋白质变性，是因为强酸、强碱可以使蛋白质中的氢键断裂。也可以和游离的氨基或羧基形成盐，在变化过程中也有化学键的断裂和生成，因此，可以看作是一个化学变化。
尿素、乙醇、丙酮等，它们可以提供自己的羟基或羰基上的氢或氧去形成氢键，从而破坏了蛋白质中原有的氢键，使蛋白质变性。但氢键不是化学键，因此在变化过程中没有化学键的断裂和生成，所以是一个物理变化。 加热、紫外线照射，剧烈振荡等物理方法使蛋白质变性，主要是破坏了蛋白质分子中的氢键，在变化过程中也没有化学键的断裂和生成，没有新物质生成，因此是物理变化。否则，鸡蛋煮熟后就不是蛋白质了。
盐是指一类金属离子或铵根离子（NH4+）与酸根离子或非金属离子结合的化合物。
盐溶于水后是盐溶液，是混合物。盐溶于水后离解成金属离子或铵根离子（NH4+）和酸根离子或非金属离子。不懂再问
食用盐溶解快的方法如下：
方法一：用筷子搅拌,可加速食用盐的溶解；
方法二：把食用盐放入热水中溶解,可加速食用盐的溶解；
方法三：如果信用盐的颗粒较大可将其粉碎溶解；
食用盐溶解最快的方法就是将上述三种方法综合,即将食用盐粉碎放入热水中,并用筷子搅拌
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酸碱盐溶解性口诀：钾钠硝铵溶，溶碱有五种，钡钾钙钠氨不溶氯化物氯化银，不溶硫酸盐硫酸钡，碳酸盐只溶钾钠铵
口诀的含义：
1含有钾、钠、硝酸根、铵根的物质都溶于水。
2溶于水的碱有：氢氧化钡、氢氧化钾、氢氧化钙、氢氧化钠和氨水，其他碱不溶于水含Cl的化合物只有氯化银溶于水，其他都溶于水。
3含硫酸根的化合物只有硫酸钡不溶于水，其他都溶于水含碳酸根的物质只有含钾离子、钠离子、铵根离子溶于水，其他都不溶于水。
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