Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度，是酶的特征常数之一。
不同的酶Km值不同，同一种酶与不同底物反应Km值也不同，Km值可近似的反映酶与底物的亲和力大小：Km值大，表明亲和力小；Km值小，表明亲合力大。米氏方程：V=Vmax[S]/(Km+[S])[S]表示底物浓度，Vmax表示最大酶促反应速度。
km的意义：
1.米氏常数km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
2.km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。
3.km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、ph、离子强度有关，与酶的浓度无关。
4.vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。
km：米氏常数，是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的数值等于酶促反应达到其最大速度vm一半时的底物浓度〔s〕,它可以表示酶和底物之间的亲和能力，km值越大，亲和能力越弱，反之亦然。
米氏常数（Km）的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。它是酶的一个特征性物理量，其大小与酶的性质有关。它被广泛应用到生物化学、分子生物学、基因工程、生物制药、临床用药等领域的理论、实验和实践中。
Km的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。，即当V=Vm/2时，【S】=Km,单位为mol/l。Km是酶极为重要的动力学参数，其物理含义是指ES复合物的消失速度常数（k-1+k2）与形成速度常数（k1）之比。
扩展资料
米氏常数在酶学和代谢研究中是重要特征数据：一种酶有几种底物，就有几个Km，其中尾值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物，说明同一种酶对不同底物的亲和力不同。一般用1/Km近似表示酶对底物亲和力的大小，1/Km愈大，表示酶对该底物的亲和力愈大，酶促反应易于进行；
已知某个酶的Km，可计算出在某一底物浓度时，某反应速度相当于Vmax的百分率；在测定酶活性时，如果要使得测得的初速度基本上接近Vmax值，而过量的底物又不至于抑制酶活性时，一般[S]值需为Km值的10倍以上。
参考资料来源：百度百科——米氏常数
