酶的特点有哪些

酶的特性：

1、酶具有高效率的催化能力；其效率是一般无机催化剂的10的7次幂～～10的13次幂。

2、酶具有专一性；（每一种酶只能催化一种或一类化学反应。）

3、酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变（与催化剂相似）；

4、酶的作用条件较温和。

（1）酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。

（2）在最适宜的温度和PH条件下，酶的活性最高。温度和PH偏高或偏低，酶活性都会明显降低。一般来说，动物体内的酶最适温度在35～40℃之间；植物体内的酶最适温度在40～50℃之间；动物体内的酶最适PH大多在65～80之间，但也有例外，医学|教育网编辑整理如胃蛋白酶的最适PH为15；植物体内的酶最适PH大多在45～65之间。

（3）过酸、过碱或温度过高，会使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活。0℃左右时，酶的活性很低，但酶的空间结构稳定，在适宜的温度下酶的活性可以升高。

酶对化学反应的催化效率称为酶活性。

5、活性可调节性。

6、有些酶的催化性与辅因子有关。

7、易变性：大多数酶都是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。

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酶的定义:

催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。绝大多数酶的化学本质是蛋白质。

酶的专一性分类：

酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。

酶的特点：

1、高效性：催化效率比无机催化剂高许多。

2、专一性：每种酶只能催化一种或一类化合物的化学反应。

3、酶需要适宜的温度和pH值等条件：在最适宜的温度和pH下，酶的活性最高。温度和pH偏高和偏低，酶的活性都会明显降低。原因是过酸、过碱和高温，都能使酶分子结构遭到破坏而失去活性。

对于酶具有高度专一性，可以有以下解释：每一种酶都有一个恰好配得上的某个底物（就是酶对之起作用的那个物质，也叫做酶的作用物），就是说，酶和底物能够配合起来，就像钥匙和锁一样。所以，某种酶很容易和那个同它相匹配的底物相结合，但和其他底物就结合得不好或完全不能结合。根据上述说法，每一种酶都有一个特定的表面，以便和一种特殊的化合物相结合，使酶具有高度的专一性。

专一性包含选择性，选择性不包含专一性。

根据百度百科资料，酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性，酶对所作用的底物有严格的选择性。

酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。

酶作用的特性

生物体内各种化学反应，几乎都是由酶催化的。酶所催化的反应叫醇促反应。酶促反应中被酶作用的物质叫做底物，经反应生成的物质叫做产物。跟其他催化剂一样，酶只促化反应，提高反应速度，而它本身的性质和数量在反应前后都不变。酶跟一般催化剂不同的是:

①易变性:酶是蛋白质，会被过热、强酸、强碱等因素破坏;

②专一性:任何一种酶只作用于一种或几种相关的化合物，这叫做酶对底物的专一性;

③反应条件温和:酶促反应在常温、常压、生理pH条件下进行;

④催化效率高:酶的催化率比一般催化剂高107~1013倍;

⑤酶有活性部分:酶起催化作用的部分叫活性基因，在形成“酶-底物”复合物后，它就跟底物分子作用

见②

所以绝对

生物反应中，酶和底物结合时，底物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合，就好像一把钥匙配一把锁一样。酶的这种互补形状，使酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小不适合的化合物，这就是“锁钥学说”，是“诱导契合”学说的前身。

酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在，而是在受到诱导之后才形成互补的形状。底物一旦结合上去,就能诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，从而使酶和底物契合而形成酶-底物络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。

扩展资料

科学家后来发现,当底物与酶结合时,酶分子上的某些基团常常发生明显的变化。另外，酶常常能够催化同一个生化反应中正逆两个方向的反应。

因此,“锁和钥匙学说”把酶的结构看成是固定不变的,这是不符合实际的。于是，有的科学家又提出，酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在，而是在受到诱导之后才形成互补的形状。这种方式如同一只手伸进手套之后，才诱导手套的形状发生变化一样。

参考资料来源：百度百科——诱导契合学说

刚找到的资料：

酶的作用机制：关于酶的高效性和专一性的理论一中间复合物学说：解释酶的高效性的理论，即酶为什么能催化生化反应。1内容：（以单底物单产物的生化反应为例：S←→P），酶先与底物形成过渡态的中间复合物，进而分解成为底物和酶，从而降低了反应的活化能。用方程式表示为：E+S←→〔ES〕←→E+P2用图来描述上述过程：见草图，隧道效应。3证据：<1>理论证据：用该理论推导出的酶促反应动力学方程（米氏方程）与实验数据极为相符。<2>直接证据：寻找过渡态中间复合物〔ES〕，这是一种极不稳定的物质，寿命只有10-12～10-10秒，正常情况下是找不到的，通过低温处理（-50℃），使〔ES〕的寿命延长至2天，弹性蛋白酶，切片的电镜照片以及X光衍射图都证明了〔ES〕的存在。二锁钥学说：解释酶专一性的理论，已经过时，但是解释得很形象。1酶的活性中心：酶与底物直接接触和作用的部位。一般而言，底物比酶要小得多。2 锁钥学说：酶的活性中心的构象与底物的结构（外形）正好互补，就像锁和钥匙一样是刚性匹配的，这里把酶的活性中心比作钥匙，底物比作锁。 在此理论的基础上还衍生出一个三点附着学说，专门解释酶的立体专一性。3缺陷：酶促反应多数是可逆反应，S←→P，这就产生了一只钥匙开2把锁的情况，是荒唐的。三诱导锲合理论：这是为了修正锁钥学说的不足而提出的一种理论。它认为，酶的活性中心与底物的结构不是刚性互补而是柔性互补。当酶与底物靠近时，底物能够诱导酶的构象发生变化，使其活性中心变得与底物的结构互补。就好像手与手套的关系一样。该理论已得到实验上的证实，电镜照片证实酶“就像是长了眼睛一样”。四关于酶与底物具体作用的方式：全部用于说明酶的高效性，不同的酶适用于不同的类型，但第一种类型是共有的。1邻近与定向效应：邻近指底物汇聚于酶的活性中心，使酶的活性中心的底物浓度高于其它处，定向则指底物的敏感化学键与酶的催化基团正好对准，使反应加速进行。见P198。2张力与变形效应：酶的活性中心与底物结合后，底物分子中的敏感键被拉扯而变形，易于断裂。见P198。3广义的酸碱催化：释放与吸收H+的物质分别称为广义的酸碱，用得失H+来催化反应是广泛存在的，酶的广义的酸碱催化机理与有机化学中的相同。酸性氨基酸和碱性氨基酸常常作为这类酶的活性中心，酶蛋白中的His的咪唑基也很特别，它即能行酸催化，又能行碱催化。4共价催化：当酶与底物形成〔ES〕时是以共价键相连的，导致底物的敏感键发生断裂，又导致新的共价键形成，最后〔ES〕中的共价键断裂而释放出E。

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