有活性中心的酶是全酶

这么理解不对。

具有催化活性的全酶，包括所有酶蛋白、必需的亚基、辅基和其它的辅助因子。

而活性中心是酶分子中能够直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位。酶的活性中心是酶分子中在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团。它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上，而是通过肽链的盘绕、折叠在空间构象上相互靠近。

对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构也是功能部位的组成部分。

就是说，只要是有催化活性的酶，就都有活性中心。

对于只由蛋白质构成的酶，活性中心只由若干个氨基酸组成。但这种酶不是全酶。

对于全酶来说，活性中心既有氨基酸，也有辅酶分子或辅酶分子的某一部分。

所以说，不管是单纯酶还是全酶，都存在活性中心。

RNA聚合酶全酶：5个亚基,、、、和,依靠空间结构专一性与特异性地与DNA结合①亚基：结合核心酶启动转录后脱离核心酶,使核心酶促延伸可重复使用；使全酶识别Sextama Box（R位点）、Pribnow(B位点),选择并紧密与模板链发生特异性结合,保证了相对较高的转录效率；修饰RNA聚合酶的构型：降低全酶与DNA的非专一性结合力,增强全酶与R,B site的专一性结合力,导致RNA链的延伸缓慢；②亚基：核心酶的组建因子；促使RNApol与DNA 模板链上游转录因子结合；位于前端的α因子使双链解链为单链； 位于尾端的α因子使单链新聚合为双链③亚基：促使RNA聚合酶聚合NTP,合成RNA链,使转录延伸；完成 NMP之间的磷酸脂键的连接；与RNA编辑有关；与 Rho(ρ)因子竞争RNA 3’-end； 构成全酶后,β因子含有两个位点：起始位点（I）对利福平敏感,只专一性与ATP/GTP结合,决定了RNA的第一个核苷酸为A或G,延伸位点（E）,对利福平不敏感,对NTP没有专一性,保证了RNA的延伸④亚基：强碱性亚基；促使RNA聚合酶与非模板链结合； 受K酶抑制

酶的特点

1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快;

2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽。

3、多样性：酶的种类很多，迄今为止已发现约4000多种酶，在生物体中的酶远远大于这个数量。

4、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。

5、活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。

6、易变性：大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏;

7、有些酶的催化性与辅助因子有关。

酶与无机催化剂比较：

1、相同点：

1)改变化学反应速率，本身几乎不被消耗;

2)只催化已存在的化学反应;

3)加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点;

4)降低活化能，使化学反应速率加快。

5)都会出现中毒现象。

2、不同点：即酶的特性，包括高效性，专一性，温和性(需要一定的pH和温度)等。

酶的命名方法

通常有习惯命名和系统命名两种方法。

习惯命名

常根据两个原则：1酶的作用底物，如淀粉酶;2催化反应的类型，如脱氢酶。

也有根据上述两项原则综合命名或加上酶的其它特点，如琥珀酸脱氢酶、碱性磷酸酶等等。

习惯命名较简单，习用较久，但缺乏系统性又不甚合理，以致造成某些酶的名称混乱。如：肠激酶和肌激酶，从字面看，很似来源不同而作用相似的两种酶，实际上它们的作用方式截然不同。又比如：铜硫解酶和乙酰辅酶A转酰基酶实际上是同一种酶，但名称却完全不同。

鉴于上述情况和新发现的酶不断增加，为适应酶学发展的新情况，国际生化协会酶委员会推荐了一套系统的酶命名方案和分类方法，决定每一种酶应有系统名称和习惯名称。同时每一种酶有一个固定编号。

系统命名

酶的系统命名是以酶所催化的整体反应为基础的。例如一种编号为“34214”的胰蛋白酶，第一个数字“3”表示水解酶;第二个数字“4”表示它是蛋白酶水解肽键;第三个数字“21”表示它是丝氨酸蛋白酶，活性位上有一重要的丝氨酸残基;第四个数字“4”表示它是这一类型中被指认的`第四个酶。规定，每种酶的名称应明确写出底物名称及其催化性质。若酶反应中有两种底物起反应，则这两种底物均需列出，当中用“：”分隔开。

例如：谷丙转氨酶(习惯名称)写成系统名时，应将它的两个底物“L-丙氨酸”“α-酮戊二酸”同时列出，它所催化的反应性质为转氨基，也需指明，故其名称为“L-丙氨酸：α-酮戊二酸转氨酶”。

由于系统命名一般都很长，使用时不方便，因此叙述时可采用习惯名。

酶类(酵素)类产品是糖和水果进行发酵之后的产物，也就是“水果泡菜”加上“低度甜味水果酒”的混合物。(比如一种青梅全发酵(非浸泡的)的低度果酒)

酶的形态结构

所有的酶都含有C、H、O、N四种元素。按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和复合酶两类。

单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链。

结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物。结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白质部分统称为辅助因子 (cofactor)，两者一起组成全酶(holoenzyme);只有全酶才有催化活性，如果两者分开则酶活力消失。非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酶蛋白以共价键相连的称为辅基(prosthetic group)，用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开;反之两者以非共价键相连的称为辅酶(coenzyme)，可用上述方法把两者分开。辅助因子有两大类，一类是金属离子，且常为辅基，起传递电子的作用;另一类是小分子有机化合物，主要起传递氢原子、电子或某些化学基团的作用。

结合酶中的金属离子有多方面功能，它们可能是酶活性中心的组成成分;有的可能在稳定酶分子的构象上起作用;有的可能作为桥梁使酶与底物相连接。辅酶与辅基在催化反应中作为氢(H+和e)或某些化学基团的载体，起传递氢或化学基团的作用。体内酶的种类很多，但酶的辅助因子种类并不多，常见到几种酶均用某种相同的金属离子作为辅助因子的例子，同样的情况亦见于辅酶与辅基，如3-磷酸甘油醛脱氢酶和乳酸脱氢酶均以NAD+作为辅酶。酶催化反应的特异性决定于酶蛋白部分，而辅酶与辅基的作用是参与具体的反应过程中氢(H+和e)及一些特殊化学基团的运载。

酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。一个值得注意的问题是酶所催化的反应物即底物(substrate)，却大多为小分物质它们的分子质量比酶要小几个数量级。

酶的活性中心(active center)只是酶分子中的很小部分，酶蛋白的大部分氨基酸残基并不与底物接触。组成酶活性中心的氨基酸残基的侧链存在不同的功能基团，如-NH2。-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它们来自酶分子多肽链的不同部位。有的基团在与底物结合时起结合基团(binding group)的作用，有的在催化反应中起催化基团(catalytic group)的作用。但有的基团既在结合中起作用，又在催化中起作用，所以常将活性部位的功能基团统称为必需基团(essential group)。它们通过多肽链的盘曲折叠，组成一个在酶分子表面、具有三维空间结构的孔穴或裂隙，以容纳进入的底物与之结合并催化底物转变为产物，这个区域即称为酶的活性中心。

而酶活性中心以外的功能集团则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的，故称为活性中心以外的必需基团。对需要辅助因子的酶来说，辅助因子也是活性中心的组成部分。酶催化反应的特异性实际上决定于酶活性中心的结合基团、催化基团及其空间结构。

结合酶：包括两部分：蛋白质部分，称酶蛋白，决定反应的特异性；非蛋白质部分，多为小分子有机化合物或金属离子，决定反应的种类与性质。所以结合酶也叫全酶，全酶=酶蛋白+辅酶

核酸的复性：DNA双链在高温下解旋变性，紫外吸收峰值增加，粘稠度降低。这时候如果缓慢退火冷却，DNA又可以恢复到原来双链的状态，这就叫核酸的复性。

蛋白质的呈色反应：关于它的反应有很多，比如蛋白质和双缩脲反应呈紫色，蛋白质和浓硝酸反应呈**，蛋白质和碘液反应呈**等等，这些都称为蛋白质的显色反应（呈色反应）

RNA聚合酶当然是起RNA聚合的作用咯,生成RNA链,完成基因转录

RNA聚合酶的核心酶由α2ββ构成,如果是全酶再加上σ因子核心酶是起转录作用,σ因子是起到识别吸附DNA上的启动子,不参与转录

只有原核生物有σ因子,真核生物没有,真核生物的RNA聚合酶更复杂

全酶=酶蛋白+辅因子

辅因子主要指金属离子、辅酶和辅基。

具有催化活性的全酶，包括所有酶蛋白、必需的亚基、辅基和其它的辅助因子。

全酶是具有催化活性的酶，包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子。酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化作用。

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