所有蛋白质都在核糖体上合成对吗

所有蛋白质都在核糖体上合成是正确的，蛋白质合成产所只有核糖体,但此时的蛋白质尚未成熟。

蛋白质合成是指生物按照从脱氧核糖核酸 （DNA）转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。蛋白质生物合成亦称为翻译，即把mRNA分子中碱基排列顺序转变为蛋白质或多肽链中的氨基酸排列顺序过程。

这是基因表达的第二步，产生基因产物蛋白质的最后阶段。不同的组织细胞具有不同的生理功能，是因为它们表达不同的基因，产生具有特殊功能的蛋白质，参与蛋白质生物合成的成份至少有200种，其主要体是由mRNA、tRNA、核糖核蛋白体以及有关的酶和蛋白质因子共同组成。

核糖体是由核糖体RNA)和核糖体蛋白组成的复杂酶系。真核生物核糖体由4种rRNA和80种RP组成。研究证实，RP不仅参与蛋白质合成，而且还在细胞周期、细胞分裂、细胞凋亡、DNA损伤修复、恶性肿瘤转移等过程中发挥重要作用。这些功能对于肿瘤的形成、发展至关重要。

扩展资料

蛋白质合成的调控：生物体内蛋白质合成的速度，主要在转录水平上，其次在翻译过程中进行调节控制。它受性别、激素、细胞周期、生长发育、健康状况和生存环境等多种因素及参与蛋白质合成的众多的生化物质变化的影响。

由于原核生物的翻译与转录通常是偶联在一起的，且其mRNA的寿命短，因而蛋白质合成的速度主要由转录的速度决定。弱化作用是一个通过翻译产物的过量与不足首先影响转录，从而调节翻译速度的一种方式。mRNA的结构和性质也能调节蛋白质合成的速度。

蛋白质合成的细胞内定位：核糖体的功能就是将mRNA上的遗传密码（核苷酸顺序）翻译成多肽链上的氨基酸顺序。因此，它是肽链的装配机，即细胞内蛋白质合成的场所，细胞合成的蛋白质可分为两类：外输性蛋白和内源性蛋白。

参考资料百度百科--蛋白质合成

百度百科--核糖体

核糖体是由大、小两个亚基组成的不规则颗粒，主要成份为蛋白质和rRNA，二者比例在原核细胞中为1:15，在真核细胞中为1:1。

大亚基侧面观是低面向上的倒圆锥形，底面不是平的，边缘有三个突起，中央为一凹陷，似沙发的靠背和扶手。

小亚基是略带弧形的长条，一面稍凹陷，一面稍外突，约1/3处有一细缢痕，将其分成大小两个不等部份。小亚基趴在大亚基上，似沙发上趴了一只小猴。大小亚基凹陷部位彼此对应相结合，就形成了一个内部空间。此部位可容纳mRNA、tRNA及进行氨基酸结合等反应。

此外，在大亚基内有一垂直的通道为中央管，所合成的多肽链由此排放，以免受蛋白酶的分解。一般真核细胞中，10的6次方到7次方个/细胞，原核细胞中15-18×10的三次方个/细胞，蛋白质合成旺盛的细胞可达1×10的12次方个/细胞。

核糖体大亚基（红色）和核糖体小亚基（蓝色）相互嵌合组成完整的核糖体。

扩展资料：

核糖体的功能就是将mRNA上的遗传密码（核苷酸顺序）翻译成多肽链上的氨基酸顺序。因此，它是肽链的装配机，即细胞内蛋白质合成的场所，细胞合成的蛋白质可分为两类：外输性蛋白和内源性蛋白。

1、外输性蛋白：主要在固着核糖体上合成，分泌到细胞外发挥作用，如抗体蛋白、蛋白类激素、酶原、唾液等，也能合成部份自身结构蛋白，如膜嵌入蛋白、溶酶体蛋白。

2、内源性蛋白：又称结构蛋白，是指用于细胞本身或组成自身结构的蛋白质，主要是在游离核糖体上合成，如红细胞中的血红蛋白，肌细胞中的肌纤维蛋白。

参考资料：

1氨基酸的激活和转运　

　阶段在胞质中进行,氨基酸本身不认识密码,自己也不会到Ribosome上,须靠tRNA。 氨基酸＋tRNA →→氨基酰tRNA复合物 每一种氨基酸均有专一的氨基酰-tRNA合成酶催化,此酶首先激活氨基酸的羟基,使它与特定的tRNA结合,形成氨基酰tRNA复合物。所以,此酶是高度专一的,能识别并反应对应的氨基酸与其tRNA,而tRNA能以反密码子识别密码子,将相应的氨基酸转运到核糖体上合成肽链。

2在多聚核糖体上的mRNA分子上形成多肽链　

　氨基酸在核糖体上的聚合作用,是合成的主要内容,可分为三个步骤: (1)多肽链的起始:mRNA从核到胞质,在起始因子和Mg 的作用下,小亚基与mRNA的起始部位结合,甲硫氨酰(蛋氨酸)—tRNA的反密码子,识别mRNA上的起始密码AuG(mRNA)互补结合,接着大亚基也结合上去,核糖体上一次可容纳二个密码子。（原核生物中为甲酰甲硫氨酰） (2)多肽链的延长:第二个密码对应的氨酰基—tRNA进入核糖体的A位,也称受位,密码与反密码的氢键,互补结合。在大亚基上的多肽链转移酶(转肽酶)作用下,供位(P位)的tRNA携带的氨基酸转移到A位的氨基酸后并与之形成肽键(—CO-NH—),tRNA脱离P位并离开P位,重新进入胞质,同时,核糖体沿mRNA往前移动,新的密码又处于核糖体的A位,与之对应的新氨基酰-tRNA又入A位,转肽键把二肽挂于此氨基酸后形成三肽,ribosome又往前移动,由此渐进渐进,如此反复循环,就使mRNA上的核苷酸顺序转变为氨基酸的排列顺序。 注意: P位(供位):供tRNA;供肽链 A位(受位):受氨基酸-tRNA;受肽链核苷酸与氨基酸相连系的桥梁是tRNA。 (3)多肽链的终止与释放:肽链的延长不是无限止的,当mRNA上出现终止密码时(UGA,U氨基酸和UGA),就无对应的氨基酸运入核糖体,肽链的合成停止,而被终止因子识别,进入A位,抑制转肽酶作用,使多肽链与tRNA之间水解脱下,顺着大亚基中央管全部释放出,离开核糖体,同时大小亚基与mRNA分离,可再与mRNA起始密码处结合,也可游离于胞质中或被降解,mRNA也可被降解。 这是在一个核糖体上氨基酸聚合成肽链,每一个核糖体一秒钟可翻译40个密码子形成40个氨基酸肽键,其合成肽链效率极高。可见,核糖体是肽链的装配机。 合成的若是结构蛋白,则这些多肽便经过某些修饰、剪接后形成四级结构,投入使用,若是输出蛋白呢？ 我们知道分泌蛋白质是先存在于内质网腔中,后经高尔基体排出,胞吐外排,那么,合成的输出蛋白是怎样进入内质网腔的呢

3信号学说:Signal hypothesis　

　与膜结合的核糖体和游离核糖体在性质上是一样的,那这种核糖体为什么会结合到粗面内质网膜上呢新肽链又是怎样进入RER囊腔的呢信号学说阐明了固着核糖体上合成蛋白质的特殊性,该学说的基本要点。 (1)分泌蛋白质多肽的合成一开始也在游离多聚核糖体上,但其mRNA在AUG之后有一段45-90bp的信号顺序(密码),由此能翻译出15-30个氨基酸的多肽(信号肽)Signal Peptide。这种能合成信号肽的核糖体将成为附着核糖体与内质网结合,不能合成信号肽的为游离核糖体,仍散布于胞质中。 (2)近几年的研究发现,胞质中存在着信号识别颗粒(Signal RecoynitionParticle,SRP),它既能识别露出核糖体之外的信号肽,又能识别RER膜上的SRP受体,只有当核糖体出现信号肽时,SRP才与核糖体的亲和力增高。 (3)SRP与核糖体一结合,便以tRNA的构型占据了核糖体的“A”位,使核糖体的蛋白质合成暂时停止。 (4)SRP-核糖体复合体与RER上的SRP受体结合核糖体则以大亚基结合于RER上的嵌入蛋白(核糖体结合蛋白Ⅰ和Ⅱ),所以SRP受体又称停泊蛋白(docking 蛋白质),SRP与SRP受体结合是暂时的,当核糖体附着于内质网膜后,SRP便离去,核糖体结合蛋白只存在于RER上。 (5)信号肽由疏水性氨基酸构成,当能合成信号肽的核糖体与内质网膜结合后,信号肽便经由内质网膜插入膜腔内,(内质网膜中2-多个识别信号肽的受体蛋白侧向移动,集中在一起形成临时性管道与中央管相连接),而先前处于暂停白质合蛋白质合成活动又重新开始。进入内质网腔的信号肽将与之相连的新生肽链引入内质网腔。信号肽便被位于内质网内表面的信号肽酶切掉,核糖体继续合成肽链,肽链不断延长,并在内质网腔中保护不被破坏并在网腔中形成具有一定空间构型的蛋白质,当合成终止,受体蛋白重新分散,肽链从核糖体脱下,核糖体大小亚基离开,所以,固着核糖体与RER的结合不是结构性的,而是特

核糖体可合成外输性蛋白和内源性蛋白：

外输性蛋白：主要在固着核糖体上合成，分泌到细胞外发挥作用，如抗体蛋白、蛋白类激素、酶原、唾液等，也能合成部份自身结构蛋白，如膜嵌入蛋白、溶酶体蛋白。

内源性蛋白：又称结构蛋白，是指用于细胞本身或组成自身结构的蛋白质，主要是在游离核糖体上合成，如红细胞中的血红蛋白，肌细胞中的肌纤维蛋白。

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